Fosfopiruvato hidratasa

Enolasa
	; Dímero que forma la enolasa de la levadura.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres 2-fosfo-D-glicerato hidro-liasa (Sistemático); 2-fosfoglicerato deshidratasa; Fosfoenolpiruvato hidratasa ; 2-fosfoglicerato deshidratasa
Identificadores; externos	OMIM: 131360 ; EBI: ENO2; GeneCards: Gen ENO2; UniProt: ENO2; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.2.1.11
Locus	Cr. 12 p13
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Peso molecular	82.000 - 100.000 (Da)
Ortólogos
Humano	Ratón
2026
P09104	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La fosfopiruvato hidratasa o, más sencillamente enolasa (EC 4.2.1.11) es una metaloenzima que cataliza la transformación de 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato durante la glucólisis. La enzima puede también catalizar la reacción inversa, según la concentración de los sustratos en el medio.^[1]

2-fosfo-D-glicerato $\rightleftharpoons$ fosfoenolpiruvato + H₂O

El pH óptimo de la enzima es 6.5.^[2] La enolasa se encuentra en todos los tejidos y organismos capaces de efectuar fermentación o glucólisis. Fue descubierta por Lohmann y Meyerhof en 1934.^[3] y se ha purificado de gran variedad de fuentes biológicas, incluyendo el músculo humano y eritrocitos.^[2] La enolasa posee tres subunidades denominadas α, β, y γ, que pueden combinarse en dímeros que son isoenzimas; las combinaciones posibles son cinco: αα, αβ, αγ, ββ y γγ.^[1]^[4]

↑ ^a ^b Pancholi V (Jun de 2001). «Multifunctional α-enolase: its role in diseases». Cell Mol Life Sci. 58 (7): 902-20. PMID 11497239. doi:10.1007/PL00000910. Archivado desde el original el 5 de enero de 2013. Consultado el 16 de septiembre de 2009.
↑ ^a ^b Hoorn RK, Flickweert JP, Staal GE (1974). «Purification and properties of enolase of human erythroctyes». Int J Biochem 5: 845-52. doi:10.1016/0020-711X(74)90119-0.
↑ Lohman K & Meyerhof O (1934) Über die enzymatische umwandlung von phosphoglyzerinsäure in brenztraubensäure und phosphorsäure (Enzymatic transformation of phosphoglyceric acid into pyruvic and phosphoric acid). Biochem Z 273, 60–72.
↑ Peshavaria M, Day IN (Apr de 1991). «Molecular structure of the human muscle-specific enolase gene (ENO3)». Biochem J. 275 (Pt 2): 427-33. PMID 1840492.

[Pancholi-1] Pancholi V (Jun de 2001). «Multifunctional α-enolase: its role in diseases». Cell Mol Life Sci. 58 (7): 902-20. PMID 11497239. doi:10.1007/PL00000910. Archivado desde el original el 5 de enero de 2013. Consultado el 16 de septiembre de 2009.

[Hoorn-2] Hoorn RK, Flickweert JP, Staal GE (1974). «Purification and properties of enolase of human erythroctyes». Int J Biochem 5: 845-52. doi:10.1016/0020-711X(74)90119-0.

[Lohmann_Meyerhof_1934-3] Lohman K & Meyerhof O (1934) Über die enzymatische umwandlung von phosphoglyzerinsäure in brenztraubensäure und phosphorsäure (Enzymatic transformation of phosphoglyceric acid into pyruvic and phosphoric acid). Biochem Z 273, 60–72.

[Peshavaria-4] Peshavaria M, Day IN (Apr de 1991). «Molecular structure of the human muscle-specific enolase gene (ENO3)». Biochem J. 275 (Pt 2): 427-33. PMID 1840492.

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